Вторичная структура
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
Вторичная структура белка
Втори́чная структу́ра белка́ — пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействия между функциональными группами пептидного остова.
Регулярные вторичные структуры
Регулярными называются вторичные структуры, образованные аминокислотными остатками с одинаковой конформацией главной цепи (углы φ и ψ), при разнообразии конформаций боковых групп.
К регулярным вторичным структурам относят:
- спирали, которые могут быть левозакрученными и правозакрученными с разным периодом и шагом. Большинство спиральных структур в полипептидных цепях поддерживается внутримолекулярными водородными связями. Водородная связь при этом образуется между карбонильной группой одного аминокислотного остатка и аминогруппой другого, лежащего ближе к N-концу полипептида. Разные типы спиралей описываются цифровой записью вида ab, где a — номер по цепи аминокислотного остатка, который предоставляет аминогруппу для формирования водородной связи, b — количество атомов в цикле, замкнутом водородной связью. К спиральным структурам, которые встречаются в белках, относятся:
- α-спираль, или спираль 413, — самая распространённая в белках вторичная структура. Данная спираль характеризуется плотными витками вокруг длинной оси молекулы, один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и также нарушают α-спирали.
- 310-спираль — очень «тугая» спираль, в сечении имеет форму треугольника, в белках встречается в основном её правая форма, и то только в виде 1-2 витков.
- π-спираль, или спираль 516, — спираль с широкими витками, в результате в центре спирали остаётся пустое пространство. В белках встречается редко, обычно не более одного витка.
- β-листы (β-структура, ) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Полипептидные цепи в составе β-листов могут быть направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная β-структура), в одну сторону (параллельная β-структура), также возможно существование смешанной β-структуры (состоит из параллельной и антипараллельной β-структуры). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. β-структура является второй по частоте встречаемости в белках после α-спирали.
- полипролиновая спираль — плотная левая спираль, которая стабилизирована Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями, а не системой водородных связей. Такая структура формируется в полипептидных цепях, богатых пролином, где формирование насыщенной системы водородных связей по этой причине невозможно. Полипролиновая спираль типа poly(Pro)II реализуется в коллагене, при этом три левых полипролиновых спирали перевиваются в правую суперспираль, которая стабилизируется водородными связями между отдельными цепями.
Нерегулярные вторичные структуры
Нерегулярными называют стандартные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи (углы φ и ψ). К нерегулярным вторичным структурам относят:
- повороты — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 180°. Если участок, обеспечивающий поворот, достаточно длинный, используется термин «петля». В 1968 году при описании поворотов из минимально возможного числа аминокислотных остатков (4) Венкатачалам ввёл для них термин «β-изгиб». Также существуют повороты из 4, 5 и 6 аминокислотных остатков.
- полуповороты, или переходы, — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 90°. Минимальный полуповорот состоит из 3 аминокислотных остатков.
Вторичная структура ДНК
Наиболее распространённой формой вторичной структуры ДНК является двойная спираль. Эта структура образуется из двух взаимно комплементарных антипараллельных полидезоксирибонуклеотидных цепей, закрученных относительно друг друга и общей оси в правую спираль. При этом азотистые основания обращены внутрь двойной спирали, а сахарофосфатный остов — наружу. Впервые эту структуру описали Джеймс Уотсон и Френсис Крик в 1953 году.
В формировании вторичной структуры ДНК участвуют следующие типы взаимодействий:
- водородные связи между комплементарными основаниями (две между аденином и тимином, три — между гуанином и цитозином);
- стэкинг-взаимодействия;
- электростатические взаимодействия;
- Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия.
В зависимости от внешних условий параметры двойной спирали ДНК могут меняться, причём иногда существенно. Правоспиральные ДНК со случайной нуклеотидной последовательностью можно грубо разделить на два семейства — А и , главное отличие между которыми — конформация дезоксирибозы. К В-семейству также относятся и ДНК. Нативная ДНК в клетке находится в В-форме. Важнейшие характеристики А- и В-форм ДНК приведены в таблице.
| Признак | А-форма | Z-форма | |
|---|---|---|---|
| Спираль | правая | правая | левая |
| Количество пар оснований на виток | 11 | 10 | 12 |
| Шаг спирали | 28,6 Å | 33,6 Å | 45 Å |
| Диаметр спирали | 23 Å | 20 Å | 18 Å |
| Угол между плоскостями оснований и осью спирали | 70° | 90° | 100° |
| Конформация гликозидной связи | анти | анти | анти (у пиримидина), син (у пурина) |
| Конформация дезоксирибозы | С3’-эндо | С2’-эндо | С2’-эндо (у пиримидина), С3’-эндо (у пурина) |
Необычная форма ДНК была открыта в 1979 году. Рентгеноструктурный анализ кристаллов, образованных гескануклеотидами вида d(CGCGCG), показал что такие ДНК существуют в виде левой двойной спирали. Ход сахарофосфатного остова такой ДНК можно описать зигзагообразной линией, поэтому этот вид ДНК было решено назвать Z-формой. Было показано, что ДНК с определённой последовательностью нуклеотидов может переходить из обычной В-формы в Z-форму в растворе высокой ионной силы и в присутствии гидрофобного растворителя. Необычность Z-формы ДНК проявляется в том, что повторяющейся структурной единицей являются две пары нуклеотидов, а не одна, как во всех других формах ДНК. Параметры Z-ДНК приведены в таблице выше.
Вторичная структура РНК
Молекулы РНК представляют собой единичные полинуклеотидные цепи. Отдельные участки молекулы РНК могут соединяться и образовывать двойные спирали. По своей структуре спирали РНК похожи на А-форму ДНК. Однако часто спаривание оснований в таких спиралях бывает неполным, а иногда даже и не уотсон-криковским. В результате внутримолекулярного спаривания оснований формируются такие вторичные структуры, как стебель-петля («шпилька») и псевдоузел.
Вторичные структуры в мРНК служат для регуляции трансляции. Например, вставка в белки необычных аминокислот, селенометионина и пирролизина, зависит от «шпильки», расположенной в 3'-нетранслируемой области. Псевдоузлы служат для программированного сдвига рамки считывания при трансляции.
В вирусных мРНК сложные вторичные структуры (IRES) направляют трансляцию, независящую от узнавания кэпа и факторов инициации трансляции (см. «Инициация трансляции»).
См. также
Примечания
- IUPAC. Дата обращения: 10 ноября 2010. Архивировано 18 января 2009 года.
- Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Вторичные структуры полипептидных цепей // Физика белка. — Москва: КДУ, 2005. — С. 86—95. — ISBN 5-98227-065-2.
- Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
- Venkatachalam CM. Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units (англ.) // Biopolymers : journal. — 1968. — Vol. 6. — P. 1425—1436. — PMID 5685102.
- Под ред. Е. С. Северина. Структурная организация нуклеиновых кислот // Биохимия : Учебник для вузов. — Москва: ГЭОТАР-МЕД, 2003. — С. 141—149. — ISBN 5-9231-0254-4.
- WATSON J. D., CRICK F. H. Molecular structure of nucleic acids; a structure for deoxyribose nucleic acid (рум.) // Nature. — 1953. — Т. 171. — P. 737—738. — PMID 13054692.
- Зенгер В. Глава 9. Полиморфизм ДНК и структурный консерватизм РНК. Классификация А-, В- и Z-типов двойных спиралей // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — Москва: Мир, 1987. — С. 240—259.
- Wang A. H., Quigley G. J., Kolpak F. J., Crawford J. L., van Boom J. H., van der Marel G., Rich A. Molecular structure of a left-handed double helical DNA fragment at atomic resolution (англ.) // Nature : journal. — 1979. — Vol. 282. — P. 680—686. — PMID 514347.
- Зенгер В. Глава 10. Структура РНК // Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. — Москва: Мир, 1987. — С. 260—271.
- Козлов, Н. Н., Кугушев, Е. И., Сабитов, Д. И., Энеев, Т. М. «Компьютерный анализ процессов структурообразования нуклеиновых кислот». Дата обращения: 10 ноября 2010. Архивировано 2 марта 2010 года.
Эта статья входит в число добротных статей русскоязычного раздела Википедии. |
Википедия, чтение, книга, библиотека, поиск, нажмите, истории, книги, статьи, wikipedia, учить, информация, история, скачать, скачать бесплатно, mp3, видео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, картинка, музыка, песня, фильм, игра, игры, мобильный, телефон, Android, iOS, apple, мобильный телефон, Samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Сеть, компьютер, Информация о Вторичная структура, Что такое Вторичная структура? Что означает Вторичная структура?
Vtorichnaya struktura konformacionnoe raspolozhenie glavnoj cepi angl backbone makromolekuly naprimer polipeptidnaya cep belka ili cepi nukleinovyh kislot nezavisimo ot konformacii bokovyh cepej ili otnosheniya k drugim segmentam V opisanii vtorichnoj struktury vazhnym yavlyaetsya opredelenie vodorodnyh svyazej kotorye stabiliziruyut otdelnye fragmenty makromolekul Vtorichnaya struktura belkaAlfa spiral sostoyashaya iz ostatkov alanina vid sboku Vodorodnye svyazi oboznacheny purpurnym cvetom Vtori chnaya struktu ra belka prostranstvennaya struktura obrazuyushayasya v rezultate vzaimodejstviya mezhdu funkcionalnymi gruppami peptidnogo ostova Regulyarnye vtorichnye struktury Regulyarnymi nazyvayutsya vtorichnye struktury obrazovannye aminokislotnymi ostatkami s odinakovoj konformaciej glavnoj cepi ugly f i ps pri raznoobrazii konformacij bokovyh grupp K regulyarnym vtorichnym strukturam otnosyat spirali kotorye mogut byt levozakruchennymi i pravozakruchennymi s raznym periodom i shagom Bolshinstvo spiralnyh struktur v polipeptidnyh cepyah podderzhivaetsya vnutrimolekulyarnymi vodorodnymi svyazyami Vodorodnaya svyaz pri etom obrazuetsya mezhdu karbonilnoj gruppoj odnogo aminokislotnogo ostatka i aminogruppoj drugogo lezhashego blizhe k N koncu polipeptida Raznye tipy spiralej opisyvayutsya cifrovoj zapisyu vida ab gde a nomer po cepi aminokislotnogo ostatka kotoryj predostavlyaet aminogruppu dlya formirovaniya vodorodnoj svyazi b kolichestvo atomov v cikle zamknutom vodorodnoj svyazyu K spiralnym strukturam kotorye vstrechayutsya v belkah otnosyatsya a spiral ili spiral 413 samaya rasprostranyonnaya v belkah vtorichnaya struktura Dannaya spiral harakterizuetsya plotnymi vitkami vokrug dlinnoj osi molekuly odin vitok sostavlyaet 3 6 aminokislotnyh ostatka i shag spirali sostavlyaet 0 54 nm tak chto na odin aminokislotnyj ostatok prihoditsya 0 15 nm spiral stabilizirovana vodorodnymi svyazyami mezhdu H i O peptidnyh grupp otstoyashih drug ot druga na 4 zvena Spiral postroena isklyuchitelno iz odnogo tipa stereoizomerov aminokislot L Hotya ona mozhet byt kak levozakruchennoj tak i pravozakruchennoj v belkah preobladaet pravozakruchennaya Spiral narushayut elektrostaticheskie vzaimodejstviya glutaminovoj kisloty lizina arginina Raspolozhennye blizko drug k drugu ostatki asparagina serina treonina i lejcina mogut stericheski meshat obrazovaniyu spirali ostatki prolina vyzyvayut izgib cepi i takzhe narushayut a spirali 310 spiral ochen tugaya spiral v sechenii imeet formu treugolnika v belkah vstrechaetsya v osnovnom eyo pravaya forma i to tolko v vide 1 2 vitkov p spiral ili spiral 516 spiral s shirokimi vitkami v rezultate v centre spirali ostayotsya pustoe prostranstvo V belkah vstrechaetsya redko obychno ne bolee odnogo vitka b listy b struktura neskolko zigzagoobraznyh polipeptidnyh cepej v kotoryh vodorodnye svyazi obrazuyutsya mezhdu otnositelno udalyonnymi drug ot druga 0 347 nm na aminokislotnyj ostatok v pervichnoj strukture aminokislotami ili raznymi cepyami belka a ne blizko raspolozhennymi kak imeet mesto v a spirali Polipeptidnye cepi v sostave b listov mogut byt napravleny N koncami v protivopolozhnye storony antiparallelnaya b struktura v odnu storonu parallelnaya b struktura takzhe vozmozhno sushestvovanie smeshannoj b struktury sostoit iz parallelnoj i antiparallelnoj b struktury Dlya obrazovaniya b listov vazhny nebolshie razmery bokovyh grupp aminokislot preobladayut obychno glicin i alanin b struktura yavlyaetsya vtoroj po chastote vstrechaemosti v belkah posle a spirali poliprolinovaya spiral plotnaya levaya spiral kotoraya stabilizirovana Van der Vaalsovymi vzaimodejstviyami a ne sistemoj vodorodnyh svyazej Takaya struktura formiruetsya v polipeptidnyh cepyah bogatyh prolinom gde formirovanie nasyshennoj sistemy vodorodnyh svyazej po etoj prichine nevozmozhno Poliprolinovaya spiral tipa poly Pro II realizuetsya v kollagene pri etom tri levyh poliprolinovyh spirali perevivayutsya v pravuyu superspiral kotoraya stabiliziruetsya vodorodnymi svyazyami mezhdu otdelnymi cepyami Neregulyarnye vtorichnye struktury Neregulyarnymi nazyvayut standartnye vtorichnye struktury aminokislotnye ostatki kotoryh imeyut raznuyu konformaciyu glavnoj cepi ugly f i ps K neregulyarnym vtorichnym strukturam otnosyat povoroty neregulyarnye uchastki polipeptidnoj cepi kotorye obespechivayut povorot eyo napravleniya na 180 Esli uchastok obespechivayushij povorot dostatochno dlinnyj ispolzuetsya termin petlya V 1968 godu pri opisanii povorotov iz minimalno vozmozhnogo chisla aminokislotnyh ostatkov 4 Venkatachalam vvyol dlya nih termin b izgib Takzhe sushestvuyut povoroty iz 4 5 i 6 aminokislotnyh ostatkov polupovoroty ili perehody neregulyarnye uchastki polipeptidnoj cepi kotorye obespechivayut povorot eyo napravleniya na 90 Minimalnyj polupovorot sostoit iz 3 aminokislotnyh ostatkov Vtorichnaya struktura DNKRaznye formy DNK A i Z sleva napravo Naibolee rasprostranyonnoj formoj vtorichnoj struktury DNK yavlyaetsya dvojnaya spiral Eta struktura obrazuetsya iz dvuh vzaimno komplementarnyh antiparallelnyh polidezoksiribonukleotidnyh cepej zakruchennyh otnositelno drug druga i obshej osi v pravuyu spiral Pri etom azotistye osnovaniya obrasheny vnutr dvojnoj spirali a saharofosfatnyj ostov naruzhu Vpervye etu strukturu opisali Dzhejms Uotson i Frensis Krik v 1953 godu V formirovanii vtorichnoj struktury DNK uchastvuyut sleduyushie tipy vzaimodejstvij vodorodnye svyazi mezhdu komplementarnymi osnovaniyami dve mezhdu adeninom i timinom tri mezhdu guaninom i citozinom steking vzaimodejstviya elektrostaticheskie vzaimodejstviya Van der Vaalsovy vzaimodejstviya V zavisimosti ot vneshnih uslovij parametry dvojnoj spirali DNK mogut menyatsya prichyom inogda sushestvenno Pravospiralnye DNK so sluchajnoj nukleotidnoj posledovatelnostyu mozhno grubo razdelit na dva semejstva A i glavnoe otlichie mezhdu kotorymi konformaciya dezoksiribozy K V semejstvu takzhe otnosyatsya i DNK Nativnaya DNK v kletke nahoditsya v V forme Vazhnejshie harakteristiki A i V form DNK privedeny v tablice Priznak A forma Z formaSpiral pravaya pravaya levayaKolichestvo par osnovanij na vitok 11 10 12Shag spirali 28 6 A 33 6 A 45 ADiametr spirali 23 A 20 A 18 AUgol mezhdu ploskostyami osnovanij i osyu spirali 70 90 100 Konformaciya glikozidnoj svyazi anti anti anti u pirimidina sin u purina Konformaciya dezoksiribozy S3 endo S2 endo S2 endo u pirimidina S3 endo u purina Neobychnaya forma DNK byla otkryta v 1979 godu Rentgenostrukturnyj analiz kristallov obrazovannyh geskanukleotidami vida d CGCGCG pokazal chto takie DNK sushestvuyut v vide levoj dvojnoj spirali Hod saharofosfatnogo ostova takoj DNK mozhno opisat zigzagoobraznoj liniej poetomu etot vid DNK bylo resheno nazvat Z formoj Bylo pokazano chto DNK s opredelyonnoj posledovatelnostyu nukleotidov mozhet perehodit iz obychnoj V formy v Z formu v rastvore vysokoj ionnoj sily i v prisutstvii gidrofobnogo rastvoritelya Neobychnost Z formy DNK proyavlyaetsya v tom chto povtoryayushejsya strukturnoj edinicej yavlyayutsya dve pary nukleotidov a ne odna kak vo vseh drugih formah DNK Parametry Z DNK privedeny v tablice vyshe Vtorichnaya struktura RNK Stebel petlya element vtorichnoj struktury RNK shematichno Psevdouzel element vtorichnoj struktury RNK shematichno Molekuly RNK predstavlyayut soboj edinichnye polinukleotidnye cepi Otdelnye uchastki molekuly RNK mogut soedinyatsya i obrazovyvat dvojnye spirali Po svoej strukture spirali RNK pohozhi na A formu DNK Odnako chasto sparivanie osnovanij v takih spiralyah byvaet nepolnym a inogda dazhe i ne uotson krikovskim V rezultate vnutrimolekulyarnogo sparivaniya osnovanij formiruyutsya takie vtorichnye struktury kak stebel petlya shpilka i psevdouzel Vtorichnye struktury v mRNK sluzhat dlya regulyacii translyacii Naprimer vstavka v belki neobychnyh aminokislot selenometionina i pirrolizina zavisit ot shpilki raspolozhennoj v 3 netransliruemoj oblasti Psevdouzly sluzhat dlya programmirovannogo sdviga ramki schityvaniya pri translyacii V virusnyh mRNK slozhnye vtorichnye struktury IRES napravlyayut translyaciyu nezavisyashuyu ot uznavaniya kepa i faktorov iniciacii translyacii sm Iniciaciya translyacii Sm takzhePervichnaya struktura Tretichnaya struktura Chetvertichnaya struktura Paradoks LevintalyaPrimechaniyaIUPAC neopr Data obrasheniya 10 noyabrya 2010 Arhivirovano 18 yanvarya 2009 goda Finkelshtejn A V Pticyn O B Vtorichnye struktury polipeptidnyh cepej Fizika belka Moskva KDU 2005 S 86 95 ISBN 5 98227 065 2 Lekciya 2 Strukturnye urovni belkov i nukleinovyh kislot Osnovy biologii Makeev Aleksandr Vladislavovich 1996 i 1997 Venkatachalam CM Stereochemical criteria for polypeptides and proteins V Conformation of a system of three linked peptide units angl Biopolymers journal 1968 Vol 6 P 1425 1436 PMID 5685102 Pod red E S Severina Strukturnaya organizaciya nukleinovyh kislot Biohimiya Uchebnik dlya vuzov Moskva GEOTAR MED 2003 S 141 149 ISBN 5 9231 0254 4 WATSON J D CRICK F H Molecular structure of nucleic acids a structure for deoxyribose nucleic acid rum Nature 1953 T 171 P 737 738 PMID 13054692 Zenger V Glava 9 Polimorfizm DNK i strukturnyj konservatizm RNK Klassifikaciya A V i Z tipov dvojnyh spiralej Principy strukturnoj organizacii nukleinovyh kislot Moskva Mir 1987 S 240 259 Wang A H Quigley G J Kolpak F J Crawford J L van Boom J H van der Marel G Rich A Molecular structure of a left handed double helical DNA fragment at atomic resolution angl Nature journal 1979 Vol 282 P 680 686 PMID 514347 Zenger V Glava 10 Struktura RNK Principy strukturnoj organizacii nukleinovyh kislot Moskva Mir 1987 S 260 271 Kozlov N N Kugushev E I Sabitov D I Eneev T M Kompyuternyj analiz processov strukturoobrazovaniya nukleinovyh kislot neopr Data obrasheniya 10 noyabrya 2010 Arhivirovano 2 marta 2010 goda Eta statya vhodit v chislo dobrotnyh statej russkoyazychnogo razdela Vikipedii
